Elastases

Elastases representam um grupo de proteases que estão intimamente relacionadas às enzimas tripsina e quimiotripsina. Eles pertencem às serina proteases. Até o momento, nove enzimas pertencentes às elastases são conhecidas para o organismo humano.

O que são elastases?

As elastases são proteases não específicas que ocorrem em todos os organismos animais e humanos. O nome vem do fato de que, entre outras coisas, eles são capazes de quebrar a própria elastina do corpo. As elastases pertencem às serina proteases.

Seu centro ativo contém a chamada tríade catalítica de ácido aspártico, serina e histidina. Além disso, as elastases também pertencem às endoproteases. Eles não quebram as proteínas e cadeias polipeptídicas passo a passo, mas as dividem em certos aminoácidos e sequências de aminoácidos características. A proteína é quebrada dentro da cadeia peptídica. O efeito das elastases não é específico. Dessa forma, as proteínas do próprio corpo também podem ser decompostas a partir da elastina. Portanto, o efeito dessas enzimas deve ser limitado pelos inibidores da elastase. É feita uma distinção entre dois tipos de elastases.

Existem elastases pancreáticas e elastases de granulócitos. Como o nome sugere, as elastases pancreáticas (elastase 1) são secretadas pelo pâncreas. A elastase de granulócitos (elastase 2) está localizada nos granulócitos neutrófilos. Uma deficiência de elastase 1 nas fezes é considerada evidência de insuficiência pancreática.

Função, efeito e tarefas

As elastases têm a função de quebrar ligações peptídicas em proteínas ou cadeias polipeptídicas. Cadeias de peptídeos menores ou aminoácidos individuais são formados no processo. A elastase pancreática apóia as proteases tripsina e quimiotripsina na quebra de proteínas dietéticas.

É formada no pâncreas como uma pró-enzima inativa (zimogênio) e, após ser liberada no intestino delgado, é convertida na forma ativa pela ação da tripsina. Uma cadeia parcial é separada do zimogênio. A elastase 1 decompõe a elastina da proteína da fibra em particular. A elastina faz parte do tecido conjuntivo dos pulmões, vasos sanguíneos e pele. Tem principalmente uma função de suporte no organismo. A elastina dá forma e suporte aos órgãos. Uma vez que forma redes de proteínas por meio da agregação de quatro moléculas de lisina, não pode ser decomposta por muitas proteases. No entanto, a Elastase 1 tem a capacidade de fazer isso. Os componentes da elastina dos alimentos são decompostos e podem ser processados ​​posteriormente e decompostos em aminoácidos.

Infelizmente, o efeito da elastase não é específico, de modo que também pode atacar as próprias estruturas de elastina do corpo. Para fazer isso, o corpo produz proteínas inibidoras de elastina que podem controlar os efeitos destrutivos da elastina. Estas proteínas incluem α1-antitripsina, alfa-2-macroglobulina ou elafina. O segundo grupo de elastases é representado como ELA-2, a elastase de granulócitos. Seu trabalho é quebrar microorganismos fagocitados como parte de uma resposta imunológica a infecções. No entanto, eles também têm um efeito não específico e atacam a própria elastina do corpo. Se o efeito das proteínas inibidoras da elastase for restringido, o tecido pulmonar pode ser destruído, com formação de enfisema.

Educação, ocorrência, propriedades e valores ideais

Independentemente de onde são sintetizadas, as elastases são importantes apoiantes do sistema imunológico na luta contra os germes gram-negativos no trato digestivo, nos pulmões e em feridas. Ao fazer isso, eles clivam as proteínas correspondentes no lado carboxi dos aminoácidos hidrofóbicos, incluindo valina, glicina e alanina. Porém, como já foi mencionado, seu efeito é sempre inespecífico.

O corpo humano usa cerca de 500 miligramas de elastase todos os dias. A elastase não é decomposta no corpo. É excretado inalterado nas fezes. A função do pâncreas pode ser verificada usando a quantidade excretada nas fezes. A quimiotripsina também é excretada nas fezes. No entanto, a determinação de elastase pode ser usada mais claramente para fins diagnósticos. A concentração normal de elastase é de pelo menos 200 microgramas por grama de fezes.

Doenças e distúrbios

Se o nível de elastase nas fezes for muito baixo, isso indica insuficiência pancreática. Se o valor estiver entre 100 e 200 microgramas por grama de fezes, é uma questão de disfunção leve a moderada do pâncreas.

A insuficiência pancreática grave está presente em valores abaixo de 100 microgramas. A detecção de elastase nas fezes é uma característica diagnóstica de um pâncreas hipoativo. Esta é a função exócrina do pâncreas. A formação de insulina não pode ser afetada. No caso de insuficiência pancreática, poucas enzimas digestivas são secretadas. Isso se aplica a proteases, bem como lipases e amilases. Muitos componentes dos alimentos chegam ao intestino grosso sem serem digeridos, onde são posteriormente decompostos por bactérias patogênicas. Os germes patogênicos só podem prosperar se ainda houver componentes alimentares não digeridos suficientes. Desenvolvem-se processos de putrefação e fermentação, que levam a meteorismo, diarréia e desconforto abdominal.

Uma vez que as gorduras não são mais decompostas, podem ocorrer fezes gordurosas. A causa do pâncreas hipoativo pode ser devido à pancreatite aguda ou crônica. A pancreatite geralmente resulta da autodigestão de parte do pâncreas por sucos digestivos não drenantes. A saída do pâncreas pode ser estreitada devido a tumores ou cálculos biliares. Também são possíveis distúrbios de drenagem devido a malformações. A pancreatite crônica de longo prazo causa comprometimento da função do pâncreas com redução da produção de enzimas. Se houver uma deficiência de elastase 2 devido a um defeito genético, o sistema imunológico do paciente afetado ficará enfraquecido. Infecções potencialmente fatais estão ocorrendo constantemente.

Se houver falta de inibidores da elastase, como a alfa-1-antitripsina, ou aumento da atividade da elastase na pneumonia, a função pulmonar pode ser severamente restringida. Em longo prazo, o enfisema pulmonar se desenvolve a partir disso. No caso de deficiência genética de alfa-1-antitripsina, a terapia de substituição ao longo da vida com alfa-1-antitripsina geneticamente modificada é usada.